David – MichaelCerca su Amazon ›Il prof non ha cambiato il libro dall'anno scorsoVerificato sulla scheda ufficiale il 03/10/2026
Bacheca del docente: cosa indica di studiare
Argomenti del programma: I contenuti del programma possono essere suddivisi due parti Biochimica 1 e Biochimica 2. Biochimica 1 si può suddividere in 6 parti principali (6 CFU di lezioni frontali + 1 CFU di laboratorio): 1. Fondamenti di Biochimica (0,5 CFU di lezioni frontali): Radici ed obiettivi della biochimica. Composizione chimica della materia vivente. Ruolo delle interazioni deboli e dell’acqua nei processi biologici.
Argomenti del programma: Proteine. Struttura, proprietà chimico-fisiche e classificazione degli amminoacidi. Amminoacidi modificati. Legame peptidico e organizzazione dei polipeptidi. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Motivi strutturali e domini proteici. Modifiche post-traduzionali e gruppi prostetici. Relazione tra struttura e funzione delle proteine.
Argomenti del programma: Proteine. Struttura, proprietà chimico-fisiche e classificazione degli amminoacidi. Amminoacidi modificati. Legame peptidico e organizzazione dei polipeptidi. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Motivi strutturali e domini proteici. Modifiche post-traduzionali e gruppi prostetici. Relazione tra struttura e funzione delle proteine.
Argomenti del programma: Le membrane biologiche: struttura e funzione. Proteine che legano ossigeno: struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina, metabolismo del gruppo eme. Enzimologia: turnover e attività enzimatica; cinetica enzimatica; inibizione e allosterismo; effetto di modificazioni covalenti; meccanismi della catalisi enzimatica; introduzione al metabolismo; reazioni enzimatiche, vie metaboliche e principi di bioenergetica.
Argomenti del programma: - Struttura e funzione delle biomolecole. (2 CFU) Proteine: gli amminoacidi, il legame peptidico e i livelli di struttura delle proteine; proteine globulari, fibrose (collagene e cheratina) e intrinsecamente disordinate; il processo di folding delle proteine. Struttura e modalità di interazione con l'ossigeno di mioglobina ed emoglobina.
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